人类线粒体的功能蛋白水解复合物ATP-dependent蛋白酶、hClpXP。
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康SG,奥尔特加J,辛格SK,王N,黄NN,史蒂文•AC Maurizi先生
人类线粒体的功能蛋白水解复合物ATP-dependent蛋白酶、hClpXP。
J生物化学杂志。2002年6月7日,277 (23):21095 - 102。Epub 2002年3月28日。
- PubMed ID
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11923310 (在PubMed]
- 文摘
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人类线粒体ClpP (hClpP)和ClpX (hClpX)分别克隆、表达和纯化蛋白质。电子显微镜证实,hClpP形式heptameric hexameric戒指环,hClpX形式。复合物的双重heptameric hClpP环hexameric hClpX环绑定两边是稳定的ATP或腺苷5’- (3-thiotriphosphate) (ATPgammaS),表明一个对称Clp蛋白酶的失配是一个普遍的特征。hClpXP显示ATP-dependent蛋白水解活性和ATP或ATPgammaS-dependent肽酶的活动。hClpXP不能降低lambdaO蛋白质或GFP-SsrA,特定的蛋白质基质被大肠杆菌(e) ClpXP。然而,eClpX与hClpP,当通过电子显微镜检查,结果不等的复合物,无法区分同源eClpXP复合物。混合eClpX-hClpP复合物降解eClpX-specific蛋白质基质。相比之下,eClpA既不能交往,也不能激活hClpP。hClpP有一个额外的c端延长28个氨基酸。突变缺乏这个c端扩展相互作用更严格hClpX和eClpX并显示增强酶的活动,但仍不与eClpA交互。 Our results establish that human ClpX and ClpP constitute a bone fide ATP-dependent protease and confirm that substrate selection, which differs between human and E. coli ClpX, is dependent solely on the Clp ATPase. Our data also indicate that human ClpP has conserved sites required for interaction with eClpX but not eClpA, implying that the modes of interaction with ClpP may not be identical for ClpA and ClpX.