人类线粒体ClpP是一种稳定的聚体组装成tetradecamer ClpX的存在。
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康SG,克里斯汀娜MN,奥尔特加J,金斯伯格,Maurizi先生
人类线粒体ClpP是一种稳定的聚体组装成tetradecamer ClpX的存在。
生物化学杂志。2005年10月21日;280 (42):35424 - 32。Epub 2005年8月22日。
- PubMed ID
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16115876 (在PubMed]
- 文摘
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ClpP的函数形式,ATP-dependent Clp蛋白酶蛋白水解的组成部分,是一个空心粒子组成的两个heptameric环加入面对面形成一个包含蛋白水解活性的水室网站。我们发现孤立的人类线粒体ClpP (hClpP)七聚物是稳定的和仍然是一个单分散的物种((20 w) 7.0年代;169(应用程序),200)在浓度> = 3毫克/毫升。Heptameric hClpP没有蛋白水解活性和肽酶活性很低。在ATP, hClpX与hClpP形成一个复杂的相互作用,均衡沉降测量M (app) 1 x 10 (6)。电子显微镜证实,复杂的由两个环的hClpP hClpX环轴向两端对齐。hClpXP复杂蛋白酶活动,极大地增加了肽酶活动,表明与hClpX交互影响的构象hClpP催化活性部位。hClpP的突变体,一个半胱氨酸残基被引入处理地区形成的两个环之间的界面稳定氧化条件下tetradecamers但自发分离成两个七聚物减少。因此,hClpP环在溶液中短暂但很微弱的影响,和hClpX必须施加一个变构效应hClpP tetradecamer促进稳定的构象。这些数据表明,hClpX可以调节线粒体hClpP肽酶活动的出现,可能会影响降解产物的性质ATP-dependent蛋白水解释放周期。