晶体学和诱变指向一个至关重要的角色,人类线粒体ClpP的n端。
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汤普森先生Maurizi Kang SG, M, Mueser T, Ahvazi B
晶体学和诱变指向一个至关重要的角色,人类线粒体ClpP的n端。
J结构生物学观点》2004年12月,148 (3):338 - 52。
- PubMed ID
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15522782 (在PubMed]
- 文摘
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2.1我们已经确定一个晶体结构对人类线粒体ClpP (hClpP)的蛋白水解组件ATP-dependent ClpXP蛋白酶。HClpP结构相似的细菌酶的蛋白水解活性网站隔离在一个水室由面对面的两个heptameric环的装配。亚基的疏水性氨基肽注定在狭窄的轴向通道(12),定位与展开相关ClpX基质发生易位的女伴。突变或删除这些残留导致ClpX-mediated大幅降低蛋白质和肽降解。分裂到8 - 16个移动循环形式,扩展了残留在戒指表面活动所需,也是。28个氨基酸c端领域,哺乳动物的一个独特特性ClpP蛋白质,位于环的外围,近端部分形成一个循环,延伸从环表面。残留的c端领域中影响单元接口环和影响聚体装配和稳定。我们建议的氨基端肽ClpP衬底易位通道的结构组成部分和可能发挥重要的功能作用。