压力激发了蛋白激酶3与alpha1-syntrophin的PDZ域。一种特定的底物识别的机制。
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长谷川M, Cuenda Spillantini MG,托马斯•通用Buee-Scherrer V,科恩P, Goedert M
压力激发了蛋白激酶3与alpha1-syntrophin的PDZ域。一种特定的底物识别的机制。
生物化学杂志。1999年4月30日;274(18):12626 - 31所示。
- PubMed ID
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10212242 (在PubMed]
- 文摘
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选择性靶向机制独特的亚细胞网站扮演重要的角色在决定蛋白质激酶的底物特异性。在这里,我们表明,压力激发了蛋白激酶3 (SAPK3,也叫做ERK6和p38gamma),增殖蛋白激酶家族中的一员,在骨骼肌大量表达,结合通过其羧基末端序列-KETXL alpha1-syntrophin PDZ域。SAPK3磷酸化alpha1-syntrophin在丝氨酸残基193年和201年在体外和磷酸化依赖于绑定alpha1-syntrophin PDZ域。在骨骼肌SAPK3 alpha1-syntrophin硝唑在神经肌肉接点和两种蛋白质可以从转染COS co-immunoprecipitated细胞溶解产物。蛋白质磷酸化的PDZ domain-containing相关的蛋白激酶是一种新的机制来确定本地化和蛋白激酶的底物特异性。