磷酸化的结构p38gamma是单体的,揭示了一个守恒活化环构象。
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菲茨吉本MJ Bellon年代,福克斯T,萧嗯,威尔逊KP
磷酸化的结构p38gamma是单体的,揭示了一个守恒活化环构象。
结构。1999年9月15日,7 (9):1057 - 65。
- PubMed ID
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10508788 (在PubMed]
- 文摘
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背景:增殖作用(MAP)激酶调节细胞反应刺激促炎细胞因子和环境压力等。P38gamma MAP激酶家族的新成员,并表示在骨骼肌的最高水平。P38gamma P38alpha 63%相同的序列。P38alpha MAP激酶的结构已经确定在7月,磷酸化,活动形式。apo磷酸化ERK2的结构,一个相关的MAP激酶和磷酸化朊ERK2也已确定。结果:我们已经确定的结构双重磷酸化P38gamma在复杂的ATP模拟x射线晶体学。这是第一次报告的结构的激活在P38激酶亚科,和第一个绑定到一个核苷酸。P38gamma残渣phosphoryl-Thr183与五种基本氨基酸之间形成氢键,这些交互诱导interdomain旋转。激活环的构象P38gamma几乎相同的观察激活ERK2的结构。然而,与ERK2不同,晶体结构和解决方案的研究表明,激活P38gamma存在单体。 CONCLUSIONS: Interactions mediated by phosphoryl-Thr183 induce structural changes that direct the domains and active-site residues of P38gamma into a conformation consistent with catalytic activity. The conformation of the phosphorylation loop is likely to be similar in all activated MAP kinases, but not all activated MAP kinases form dimers.