(三维结构测定抗体。主要结构的结晶单克隆免疫球蛋白IgG1 KOL,我]。
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施密特,荣格高清,棕榈W Hilschmann N
(三维结构测定抗体。主要结构的结晶单克隆免疫球蛋白IgG1 KOL,我]。
霍普Seylers Z杂志化学1983 364年6月,(6):713 - 47。
- PubMed ID
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6884994 (在PubMed]
- 文摘
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可结晶的骨髓瘤免疫球蛋白IgG1 KOL[异型Gm(1, 4),(γ1、γ)2]在其三维结构特征的高分辨率的x射线衍射分析被证明是同质的聚丙烯酰胺凝胶电泳。H - L-chains被凝胶过滤分离后完整的还原和carboxymethylation通过氨基酸分析,分别末端决心和聚丙烯酰胺凝胶电泳。完整的IgG1 KOL被溴化氰裂解,CNBr-fragments都是孤立和特征。减少和羧甲基化H-chain被胰蛋白酶水解和胰蛋白酶的消化被离子交换色谱分离。使用不同程序的rechromatography 35的37胰蛋白酶的H-chain肽可以在足够的数量,孤立产生的失踪2肽2 CNBr-fragments的胰蛋白酶的消化。所有胰蛋白酶的肽的氨基酸序列测定后使用修改后的埃德曼降解法分离酶裂解产品的高效液相色谱法(HPLC)。完整的原始结构的VH-part H-chain建立了隔离和重叠的部分序列测定肽从乳沟的完整H-chain金黄色葡萄球菌蛋白酶。γ1-H-chain KOL由455氨基酸残基,属于第三子群。的开关变量不变的部分发生在126/127的位置,从而使VH-KOL最长的变量部分中已知的免疫球蛋白H-chains。这是由于高变区Hhv4由17个氨基酸残基组成(残留4 - 9日与其他VH-parts相比)。 Within this region a so far not described additional intrapeptidal disulfide bridge could be localized (Cys 105-Cys 110) that creates a short loop with antiparallel running peptide strains in beta-pleated sheet conformation. Its role in the three-dimensional structure of the antigen-binding site of the IgG1 KOL molecule is discussed using the data obtained from X-ray diffraction analysis.