不同寻常的结构素网站的二聚的细菌从透明颤菌血红蛋白sp。
文章的细节
-
引用
复制到剪贴板 -
Tarricone C, Galizzi, Coda Ascenzi P, Bolognesi M
不同寻常的结构素网站的二聚的细菌从透明颤菌血红蛋白sp。
结构。1997年4月15日,5 (4):497 - 507。
- PubMed ID
-
9115439 (在PubMed]
- 文摘
-
背景:第一次从透明颤菌血红蛋白中确定细菌分离stercoraria (VtHb)作为homodimeric物种。野生型蛋白据报道显示介质氧亲和力和合作配体结合的属性。此外,VtHb可以支持有氧大肠杆菌与末端氧化酶功能受损的增长。这种能力的VtHb提高大肠杆菌的生长特性在发酵技术有着重要的应用,帮助重组蛋白的过度表达和抗生素。氧气结合血红素域已确定在嵌合蛋白质从细菌和酵母,共价链接到时尚的地方- - - NAD (P) H-binding域。我们调查褶皱、远端血红素网站结构和细菌的第四纪组装血红蛋白不承担典型flavohemoglobin域组织。结果:VtHb三维结构符合球蛋白褶皱。然而,多肽片段连接螺旋C和E是无序的,和残留E7-E10(根据标准的球蛋白褶皱术语定义)不采用通常的α螺旋构象,因此定位Gln53 (E7)血红素的口袋里。绑定的叠氮化血红素铁引入了大量结构性扰动末梢血红素残留,特别是Tyr29 (B10)和Pro54 (E8)。第四纪的homodimeric VtHb,球蛋白家族内未观察到的,是基于分子界面定义为螺旋F和H两子单元,这两个血红素铁原子被34分开。 CONCLUSIONS: The unusual heme distal site structure observed shows that previously undescribed molecular mechanisms of ligand stabilization are operative in VtHb. The polypeptide chain disorder observed in the CE region indicates a potential site of interaction with the FAD/NADH reductase partner, in analogy with observations in the chimeric flavohemoglobin from Alcaligenes eutrophus.