反应的大肠杆菌flavohaemoglobin (Hmp) NADH和near-micromolar氧气:氧亲和力的NADH氧化酶活动。
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普尔RK,埃尼迪斯N, Orii Y
反应的大肠杆菌flavohaemoglobin (Hmp) NADH和near-micromolar氧气:氧亲和力的NADH氧化酶活动。
微生物学。1996年5月,142 (Pt 5): 1141 - 8。
- PubMed ID
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8704956 (在PubMed]
- 文摘
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可溶性flavohaemoglobin (Hmp)大肠杆菌,高分子聚合物基因的产物,含有血红素B和时尚的单一多肽分子质量44 kDa。这种蛋白质的功能(以及类似的蛋白质鉴定的几种细菌和酵母)是未知的,但观察到绑定的氧血红素调节时尚建议高熔点的降低水平可以作为一个氧传感器。stopped-flow,快速扫描光谱表明,氧化蛋白反应迅速,NADH形成含氧物种,即使是努力降低氧气浓度sub-micromolar水平,表明高亲和力配体。一样在高氧浓度(130 microM),含氧物种形成是活动和幽灵似地异构。12 ms和1之间混合后,在瞬态形成的脱氧的形成及其与分子氧的反应,含氧物种的稳态水平。在含氧稳态,黄素仍然很大程度上氧化,正如前面观察到130 microM氧气。高分子聚合物是一种NADH氧化酶;在疲惫的氧气减少(< 10 s在这些条件下),含氧物种消失生成脱氧的铁(II)血红素,于是黄素是减少的。对氧的亲和力在NADH氧化是衡量oxymyoglobin脱氧的双波长进行连续监控。microM氧气的公里是2.6,远高于公里值确定,使用同样的方法,为膜结合末端氧化酶类细胞色素bo”和bd。这些结果表明,高熔点的氧化酶活动,但不一定是氧气绑定,将最小氧气浓度限制末端氧化酶的功能。