铁的x射线结构大肠杆菌flavohemoglobin揭示了一个意想不到的几何学的远端血红素的口袋里。
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Ilari, Bonamore,淀粉,约翰逊KA, Boffi
铁的x射线结构大肠杆菌flavohemoglobin揭示了一个意想不到的几何学的远端血红素的口袋里。
J生物化学杂志。2002年6月28日,277 (26):23725 - 32。Epub 2002年4月18日。
- PubMed ID
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11964402 (在PubMed]
- 文摘
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铁的x射线结构unliganded lipid-free大肠杆菌flavohemoglobin已经解决了的决议和改进的r因子2.2 19%。亚铁的整体折叠类似lipid-bound产碱杆菌属eutrophus flavohemoglobin例外的E螺旋内定位球蛋白域和一个旋转的NAD绑定模块对FAD-binding域伴随着大量c端地区的重排。血红素的检测环境中大肠杆菌flavohemoglobin揭示了一个意想不到的远侧口袋的架构。事实上,远端站点被异丙基侧链Leu-E11盾牌的血红素铁残留的拓扑位置预测与血红素铁带配体,即Tyr-B10和Gln-E7,稳定pentacoordinate三价铁物种。配体绑定属性符合pentacoordinate物种的存在显示解决方案非常快叠氮化率与咪唑和二阶组合。令人惊讶的是,咪唑、氰化物和叠氮化绑定配置文件在平衡状态是由一个站点滴定曲线,但两相的,强烈建议的存在两个不同的配体物种内的矫形器。