蛋白酶抑制高分子螯合物作为一种改进的机制:ecotin-trypsin结构复杂。
文章的细节
-
引用
复制到剪贴板 -
麦格拉思我,Erpel T, Bystroff C, Fletterick RJ
蛋白酶抑制高分子螯合物作为一种改进的机制:ecotin-trypsin结构复杂。
EMBO j . 1994年4月1;13 (7):1502 - 7。
- PubMed ID
-
8156987 (在PubMed]
- 文摘
-
2.4的晶体结构(R = 0.180)丝氨酸蛋白酶与胰蛋白酶抑制剂ecotin决心在一个复杂的。Ecotin的二聚体结构提供了第二个离散和远端胰蛋白酶结合位点,如通过建模实验,其他丝氨酸蛋白酶。第二个网站是大约45活性/活性部位的复杂和功能13个氢键,包括六涉及羰基氧原子和四桥接水分子。联系人ecotin使胰蛋白酶的活性部位是相似的,尽管更广泛的比,发现基本胰蛋白酶和胰胰蛋白酶抑制剂。的侧链ecotin Met84基质中绑定的胰蛋白酶,它使一些联系,但是也不破坏溶剂易裂开的债券的结构或造成偏差。第一个案例的蛋白质二聚作用被用来增强结合能,并允许螯合靶蛋白的蛋白质-蛋白质之间的关系提供了一种新的模型和蛋白酶抑制。