两种晶体形态的未络合ecotin晶体结构分析:对其功能和稳定性的影响。
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申德华，宋宏科，成思，李cs，钟聪，徐文雄
两种晶体形态的未络合ecotin晶体结构分析:对其功能和稳定性的影响。
蛋白质科学，1996 11月;5(11):2236-47。
- PubMed ID
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8931142 (PubMed视图］
- 摘要
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Ecotin是一种存在于大肠杆菌中的新型丝氨酸蛋白酶抑制剂，是一种由142个残基组成的同二聚体蛋白。它的热稳定性和酸稳定性，以及对蛋白酶的广泛特异性，使其成为一种有趣的蛋白质结构表征。它在两种不同晶体环境下的未络合状态下的结构，允许将游离抑制剂与与胰蛋白酶络合的抑制剂进行结构比较。虽然在与胰蛋白酶结合时，生态素没有明显的结构重排，但与胰蛋白酶结合的环在原子位置上有较大的变化。环的固有灵活性和高度非小叶形状是其抑制功能所必需的两个特征。目前的结构也为理解生态素的热稳定性和酸稳定性的结构基础提供了一个深刻的见解。