铁氧化还原蛋白的x射线结构:辅酶ii +还原酶从藻青菌项圈藻PCC 7119分辨率1.8,和2.25晶体研究辅酶ii +绑定解决方案。
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Serre L, Vellieux调频,麦地那M, Gomez-Moreno C, Fontecilla-Camps JC,弗雷M
铁氧化还原蛋白的x射线结构:辅酶ii +还原酶从藻青菌项圈藻PCC 7119分辨率1.8,和2.25晶体研究辅酶ii +绑定解决方案。
J杂志。1996年10月18日,263(1):热带病。
- PubMed ID
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8890910 (在PubMed]
- 文摘
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铁氧化还原蛋白的晶体结构:辅酶ii +还原酶(FNR)藻青菌项圈藻PCC 7119 2.6已经确定分辨率由多个同形替换和精制使用15.0 1.8数据,收集在4摄氏度,r因子为0.172。模型包括303个残基,黄素腺嘌呤二核苷酸辅因子(时尚),硫酸离子位于一个假定的NADP +结合位点和328个水分子网站结构的项圈藻FNR,包括时尚,网络内在水分子和一个大的疏水空腔在c端领域,像菠菜的酶。主要差异关注附加短阿尔法螺旋(残留172到177年的项圈藻FNR)和残留Arg 100年和233年Arg结合辅酶ii +相反的赖氨酸116和赖氨酸244菠菜酶。晶体的一个复杂的项圈藻FNR辅酶ii +。复杂的模型已经被精炼用15 2.25 x射线数据,收集在-170摄氏度,r因子为0.186。这个模型包括295个残基,时尚,全是nad +(0.8)的入住率和444个水分子。2 ' 5 '腺嘌呤一半辅酶ii +结合蛋白2的-phospho-5菠菜FNR amp。烟酰胺的一部分转向蛋白质的表面,而不是堆积在时尚异咯嗪环作为氢化物转移的需要。的模型复杂的同意以前的生化研究残留参数Arg 100和233参与辅酶ii +绑定和残留Arg77,赖氨酸53和赖氨酸294,位于时尚的酶,保持自由与铁氧还蛋白和flavodoxin,铁氧还蛋白的生理伙伴:NADP还原酶