lipoamide脱氢酶的三维结构的荧光假单胞菌在2.8一项决议。分析氧化还原和热稳定性特性。
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Mattevi, Obmolova G、石灰KH、效力过WJ,假日工作组
lipoamide脱氢酶的三维结构的荧光假单胞菌在2.8一项决议。分析氧化还原和热稳定性特性。
J杂志。1993年4月20日,230(4):1200 - 15所示。
- PubMed ID
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8487301 (在PubMed]
- 文摘
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结构的荧光假lipoamide脱氢酶、二聚的黄素酶分子量为106000道尔顿,解决了分子置换法和改进的r因子19.4%在2.8一项决议。债券和理想值的均方根差角是0.019和3.8度,分别。相同的结构密切相关,黄素蛋白从固氮菌vinelandii。932 C原子α的均方根差是0.64,84%的序列的身份。残留的活性部位是相同的,而89%的界面残留在两种酶都是相同的。一些结构性变化提供了依据不同的两种同源蛋白质之间的热稳定性和氧化还原性能。特别是,a vinelandii分子苏氨酸,丙氨酸(T452A)突变叶子埋羰基氧,位于亚基接口和邻近的黄素戒指,未配对任何H-bond捐赠者,可能提供一个解释的低稳定性a vinelandii酶对p .荧光酶。六个表面循环,此前无法准确定位在a vinelandii结构,定义良好的p .荧光lipoamide脱氢酶。p .荧光结构的基础上,6个循环可以定义正确的a vinelandii酶。这是一个不寻常的情况类似的优化方法应用于两种晶体形式密切相关的蛋白质导致电子密度地图质量完全不同。 The correct definition of these surface residues is likely to be an essential step for revealing the structural basis of the interactions between lipoamide dehydrogenase and the other members of the pyruvate dehydrogenase multienzyme complex.