从低温微生物的晶体结构cold-active酪氨酸蛋白磷酸酶,Shewanella sp。
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三上Tsuruta H, B, Aizono Y
从低温微生物的晶体结构cold-active酪氨酸蛋白磷酸酶,Shewanella sp。
,2005年1月,137 (1):69 - 77。
- PubMed ID
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15713885 (在PubMed]
- 文摘
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的cold-active酪氨酸蛋白磷酸酶(CAPTPase)低温微生物,Shewanella sp,显示高催化活性低于20度c的催化残CAPTPase组氨酸,而不是已知的半胱氨酸蛋白质酪氨酸磷酸酶(PTPases)和酶蛋白有三个氨基酸序列,Asp-Xaa-His, Gly-Asp-Xaa-Xaa-Asp-Arg Gly-Asn-His-Glu,观察到在许多protein-serine /苏氨酸磷酸酶(PS / TPases)。我们已经确定CAPTPase为1.82埃的晶体结构和酶结合磷酸离子为1.90埃分辨率使用x射线晶体学和多个同形的替代方法。最后精制模型是由331个氨基酸残基组成,两个金属离子,447个水分子,醋酸或磷酸盐离子的不对称单元。酶蛋白包括三个β褶板,称为表,表我和表二世,和14阿尔法螺旋。CAPTPase有不同的总体结构已知的蛋白质酪氨酸磷酸酶。安排两个金属离子,磷酸离子和相邻氨基酸残基的催化部位CAPTPase PS / TPases的是一样的。因此,它证实了CAPTPase是小说PTPase构造类似于PS / TPase的催化部位。我们推测,催化残基周围的疏水一半CAPTPase可能发挥重要作用引起低温活性高。