集团庞大的角色在低温微生物的催化活性cold-active蛋白质酪氨酸磷酸酶。
文章的细节
-
引用
复制到剪贴板 -
山本Tsuruta H,劳斯B, C,山形H
集团庞大的角色在低温微生物的催化活性cold-active蛋白质酪氨酸磷酸酶。
2月j . 2008年9月,275 (17):4317 - 28。doi: 10.1111 / j.1742-4658.2008.06575.x。Epub 2008年7月18日。
- PubMed ID
-
18647345 (在PubMed]
- 文摘
-
cold-active蛋白酪氨酸磷酸酶中发现好寒性的Shewanella物种展品在低温下催化效率高和低的热稳定性,这两个特征共享许多cold-active酶。cold-active蛋白酪氨酸磷酸酶显著的结构存在的三个疏水网站(称为CA, Zn-1和Zn-2网站)在循环结构组成的催化区域。确定负责特定酶的结构组成特点,我们决定野生型的结构cold-active蛋白质酪氨酸磷酸酶在高分辨率(1.1)和测量包含突变酶的催化效率三个疏水的网站。庞大的氨基酸侧链的核心区域Zn-1网站强烈影响热稳定性和催化效率在低温下。突变体酶I115M拥有更高kcat在低温下。说明I115M的晶体结构的分辨率显示循环结构参与1.5保留亲核组和酸催化剂比野生型酶更灵活。