猴病毒40大t抗原和p53蛋白脱磷酸化蛋白磷酸酶2:抑制小t抗原。
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Scheidtmann KH、Mumby MC Rundell K,沃尔特·G
猴病毒40大t抗原和p53蛋白脱磷酸化蛋白磷酸酶2:抑制小t抗原。
4月摩尔细胞杂志。1991;11 (4):1996 - 2003。
- PubMed ID
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1848668 (在PubMed]
- 文摘
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猴病毒40 (SV40)大t抗原和细胞p53蛋白磷酸化细胞增长体内的32个π的存在。大t / p53复杂被孤立的免疫沉淀反应和用作基质蛋白磷酸酶2 (PP2A)组成的催化亚基(C)和两个监管子单元,a和b三种不同纯化PP2A形式,包括免费的C,交流形式,和美国广播公司的形式,既可以容易脱去磷酸蛋白。大t和p53, C亚基是最活跃的,其次是交流形式,比ABC形式更加活跃。所有三种形式的活动对这些蛋白质的PP2A强烈刺激了锰离子和镁离子在较小程度上。p53复合体的存在并不影响PP2A大t抗原脱磷酸化。大t和p53的个人磷酸化脱磷酸化网站是由二维肽图。个人网站在大t和p53脱去磷酸在不同利率PP2A的所有三种形式。磷酸盐在ser - 120和ser - 123大t,影响绑定SV40 DNA的起源时,被最迅速。三个p53的六大此处则容易脱去磷酸,而其余三人相对耐PP2A。去磷酸化的大多数网站大t和p53的交流形式被SV40抑制小t抗原。 The inhibition was most apparent for those sites which were preferentially dephosphorylated. Inhibition was specific for the AC form; no effect was observed on the dephosphorylation of either protein by the free C subunit or the ABC form. The inhibitory effect of small-t on dephosphorylation by PP2A could explain its role in transformation.