从大肠杆菌4-amino-4-deoxychorismate裂合酶的三维结构。
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Nakai T,弘水谷H, Miyahara我Hirotsu K,武田年代,Jhee KH Yoshimura T,江崎N
从大肠杆菌4-amino-4-deoxychorismate裂合酶的三维结构。
2000年7月,128(1):第29 ~。
- PubMed ID
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10876155 (在PubMed]
- 文摘
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4-Amino-4-deoxychorismate裂合酶(ADCL)是一个成员的折叠式IV PLP依赖酶4-Amino-4-deoxychorismate转换(ADC) p-aminobenzoate和丙酮酸。ADCL的晶体结构从大肠杆菌已经解决了使用米尔阶段结合密度修正。结构都进行了精细的r因子20.6%在2.2一项决议。酶是一种人类二聚体晶体两个轴,和多肽链折叠成小和大域interdomain循环。辅酶,吡哆醛5 '磷酸,驻留在域接口,其重构面临向蛋白质。虽然主链折叠分子的活性部位是同源的酸和L-branched-chain氨基酸转氨酶,没有残留活性部位是守恒的其中除了Arg59 Lys159 Glu193,直接与辅酶和催化功能中扮演关键的角色。ADC模型为unliganded酶的活性部位的基础上的x射线结构unliganded分子和配体形式的酸和L-branched-chain氨基酸转氨酶。根据这一模型,ADC的羧化物被Asn256, Arg107, Lys97,环己二烯基使范德华接触Leu258的侧链。ADC形成席夫碱催化Lys159残留的释放,这与Thr38形成氢键。中性氨基酸群Lys159消除了ADC的质子给醌型的中间释放丙酮酸符合质子转移从Thr38烯烃ADC的一部分。