多样化的功能haloacid dehalogenase酶总科:帽的作用域在水解phosphoruscarbon债券乳沟。
文章的细节
-
引用
复制到剪贴板 -
张Lahiri SD, G, Dunaway-Mariano D,艾伦KN
多样化的功能haloacid dehalogenase酶总科:帽的作用域在水解phosphoruscarbon债券乳沟。
Bioorg化学。2006年12月,34 (6):394 - 409。Epub 2006年10月27日。
- PubMed ID
-
17070898 (在PubMed]
- 文摘
-
2-aminoethylphosphonate Phosphonatase功能(AEP)的细菌降解途径,催化c p键的水解phosphonoacetaldehyde (Pald)通过形成bi-covalent Lys53ethylenamine / Asp12 aspartylphosphate中间。因为phosphonatase属于haloacid dehalogenase总科,一个家庭主要由磷酸酶、问,这个新的催化活性是如何进化的。的来源一般酸碱催化席夫碱形成和aspartylphosphate水解活性位点突变体的使用ph值探测剖面分析和x射线晶体分析修改形式的酶。2.9 x射线晶体结构的突变Lys53Arg包裹着Mg2 +和磷酸盐显示,开放和封闭的构象之间的平衡破坏,支持开放的构象。因此,质子解离的帽帽需要域Lys53 domain-core域关闭。可能Lys53质子的受体是一对water-His56服务传递质子的羰基氧phosphonoacetaldehyde (Pald)底物经Lys53之外。活性位点的ph值剖面分析突变体进行了测试这个提议。近端核心域残留Cys22和Tyr128被排除,以及帽的作用域His56是支持的结果。野生型的x射线晶体结构与NaBH4 phosphonatase减少Pald决心在2.4一项决议的存在揭示N epsilon-ethyl-Lys53并列磷酸硫酸与配体结合的网站。C2 N-ethyl集团的位置在这个结构是一致的假设限制域N epsilon-ethylenamine-Lys53函数一般基的水解aspartylphosphate bi-covalent酶中间。 Because the enzyme residues proposed to play a key role in P-C bond cleavage are localized on the cap domain, this domain appears to have evolved to support the diversification of the HAD phosphatase core domain for catalysis of hydrolytic P-C bond cleavage.