晶体结构的一种新型锌结合ATP硫酸化酶从栖热菌属酸奶HB8。
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田口Y, Sugishima M,福山K
晶体结构的一种新型锌结合ATP硫酸化酶从栖热菌属酸奶HB8。
生物化学。2004年4月13日,43 (14):4111 - 8。
- PubMed ID
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15065853 (在PubMed]
- 文摘
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ATP硫酸化酶(ATP)是一个无处不在的酶,这种酶催化的转移从ATP腺苷组无机硫酸盐、生产腺苷5 ' -phosphosulfate (APS)和焦磷酸。atp的晶体结构从栖热菌属酸奶HB8 (TtATPS 347氨基酸残基)在复杂与APS 2.5决议决定。TtATPS由三个域(域(残留1 - 134),域二世(135 - 290)有农药残留,和域三世(291 - 347)残留),像Riftia pachyptila共生有机体atp,但缺乏第四域出现在atp从酵母酿酒酵母和真菌青霉菌chrysogenum。水晶TtATPS形成二聚体,亚基协会的方式不同于观察二聚的r . pachyptila共生有机体atp和hexameric酵母和p . chrysogenum atp。APS TtATPS位于活跃的网站,其中包含一些主题(QXRN、HXXH和研磨)守恒的atp。出乎意料,TtATPS绑定一个金属离子每单元域三世。XAFS测量晶体和毕吉博傅里叶特征地图明确不同金属离子作为锌离子。锌离子被Cys294四面体地协调,Cys297, Cys306, His310,无法删除,从蛋白质与EDTA处理。锌离子结合位点的活性部位。因为所有四个残留协调中的锌离子守恒的atp从嗜热细菌如Archaeoglobus fulgidus,海床abyssi,和硫化叶菌solfataricus,锌离子螯合作用可能导致这些atp的热稳定性。