胎盘抗凝蛋白:脂质蛋白家族四个成员的分离和比较特征。
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Tait JF, Sakata M, McMullen BA, Miao CH, Funakoshi T, Hendrickson LE, Fujikawa K
胎盘抗凝蛋白:脂质蛋白家族四个成员的分离和比较特征。
生物化学，1988年8月23日;27(17):6268-76。
- PubMed ID
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2975506 (PubMed视图］
- 摘要
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之前我们分离并鉴定了一种胎盘抗凝蛋白(PAP或PAP- i)，它是一种Ca2+依赖的磷脂结合蛋白[Funakoshi et al. (1987) Biochemistry 26,5572]，也是脂质家族的成员[Funakoshi et al. (1987) Biochemistry 26,8087]。在这项研究中，另外三种抗凝血蛋白(PAP-II, PAP-III和PAP-IV)同时从5 mM乙二胺四乙酸制备的人胎盘匀浆中分离出来。PAP-I、PAP-II、PAP-III和PAP-IV的等电点分别为4.8、6.1、5.9和8.1，表观分子量分别为32000、33000、34000和34500。这些蛋白质溴化氰片段的氨基酸序列表明，PAP-III是以前未被认识的脂质家族成员，而PAP-II可能是猪蛋白II的人类同源物，而PAP-IV是脂质II在氨基末端附近截断的衍生物。比较研究表明，所有四种蛋白质都抑制血液凝固和磷脂酶A2活性，其效力与它们对阴离子磷脂囊泡的相对亲和性相一致。然而，PAP-IV与磷脂囊泡的结合比PAP-I弱约160倍，而PAP-II和PAP-III的结合仅弱2倍和3倍。这些结果将已知存在于人类胎盘中的类脂质蛋白的数量增加了六倍。观察到的磷脂结合的差异可能表明脂质家族成员之间的功能差异，尽管它们的结构相当相似。