大肠杆菌核苷酸还原酶蛋白的结构和功能R2。
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Nordlund P,雷欧H
大肠杆菌核苷酸还原酶蛋白的结构和功能R2。
J杂志。1993年7月5日,232 (1):123 - 64。
- PubMed ID
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8331655 (在PubMed]
- 文摘
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核苷酸还原酶的晶体结构自由基从大肠杆菌蛋白质R2由多个同形替换和双重的分子平均。2.2结构一直在改进决议R = 0.175。R2蛋白质的亚基结构有一个小说的基本主题是一捆折叠八长螺旋。R2二聚体有两个等效双核的铁中心。每个铁中心埋在子单元。铁原子都组氨酸和羧基酸配体和弥合Glu115的氧化物离子和羧基。一个铁原子是八面体的配合小偏离理想值,同时协调其他铁离子更加扭曲,主要是由于这一事实Asp84是bidental这个铁原子配位体。保持酶的必要的酪氨酸残基的氧化(Tyr122)和双核的铁中心分子氧建议参加合适的守恒素口袋铁之间的中心和酪氨酸zeta-oxygen 5.3离最近的铁离子。酪氨酸质子可以被分子氧和抽象deprotonated酪氨酸残基是一个激进的物种更容易氧化。Tyr122埋在蛋白质表面10左右。 This has the consequence that the tyrosyl radical cannot participate directly in hydrogen abstraction from the substrate ribose at the active site of the holoenzyme located on the R1 subunit. The radical must then be indirectly involved in the mechanism of the enzyme and an electron transfer reaction between the active site and the tyrosine must take place. Based on the analysis of the available ribonucleotide reductase sequences, the binding surface for the large ribonucleotide reductase protein R1, and a possible route for an electron transport between the buried radical and this surface is described.