减少蛋白质的晶体结构R2的核苷酸还原酶:氧活化在双核的铁的结构基础。
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洛根DT,苏XD, Aberg Regnstrom K,不仅如此,豪伊杜还J,雷欧H, Nordlund P
减少蛋白质的晶体结构R2的核苷酸还原酶:氧活化在双核的铁的结构基础。
结构。1996年9月15日,4 (9):1053 - 64。
- PubMed ID
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8805591 (在PubMed]
- 文摘
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背景:核苷酸还原酶(RNRs)催化形成的脱氧核苷酸的DNA合成所必需的。为大肠杆菌RNR的R2单元包含一个双核的铁中心/单体。酪氨酰激进对催化至关重要,通过形成的反应降低,diferrous铁中心的形式激活分子氧。帮助了解氧活化的机制,我们检查了R2的diferrous形式的结构。结果:减少的晶体结构形式的R2野生型和突变体的R2 (Ser211——> Ala)已经确定在1.7和2.2的决议,分别。diferrous铁中心相比之前确定结构的氧化,diferric R2的形式。在这两种形式的R2铁中心协调同样的羧酸盐为主配体领域,但在简化型有明显的构象变化的三羧酸盐配体和桥接mu-oxo组和两个水分子丢失。R2简化型的配位数减少从6 - 4的亚铁离子,解释他们的高反应活性分子氧。阿拉巴马州的结构突变Ser211 - - >,已知受损的还原动力学,显示了一个大邻国的螺旋构象变化虽然铁协调非常类似于野生型蛋白。结论:羧酸盐的变化往往是重要的羧酸盐协调金属簇; they allow the metals to achieve different coordination modes in redox reactions. In the case of reduced R2 these carboxylate shifts allow the formation of accessible reaction sites for dioxygen. The Ser211--> Ala mutant displays a conformational change in the helix containing the mutation, explaining its altered reduction kinetics.