晶体结构两个R2 self-hydroxylating核苷酸还原酶蛋白突变体:结构性基础oxygen-insertion一步diiron催化羟基化反应的蛋白质。
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洛根DT, deMare F,佩尔森BO, Slaby, Sjoberg BM, Nordlund P
晶体结构两个R2 self-hydroxylating核苷酸还原酶蛋白突变体:结构性基础oxygen-insertion一步diiron催化羟基化反应的蛋白质。
生物化学。1998年7月28日,37 (30):10798 - 807。
- PubMed ID
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9692970 (在PubMed]
- 文摘
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R2蛋白质的核苷酸还原酶催化dioxygen-dependent单电子氧化Tyr122 diiron-carboxylate网站。甲烷单氧酶和相关羟化酶催化碳氢化合物羟基化diiron站点结构相关的R2。在蛋白质R2,分子氧的可能反应网站是接近Phe208。铁配位体的晶体结构突变R2, Y122F / E238A,揭示了Phe208的羟基化元,或ε-环位置和随后的协调这残留diiron网站。在另一个突变,F208Y,“外国”残留Tyr208是二羟基苯丙氨酸羟化。的结构apo和diferrous F208Y这里介绍表明Tyr208协调F208Y整个多巴的铁网站代循环。在一起,数据结构这两个突变体几何图形显示两种可能的反应的羟基化反应催化这些修改R2 diiron网站,几何图形可能相关的羟基化反应催化甲烷等其他diiron网站单氧酶。Glu238残留的关键作用指导的氧化能力提出了向Tyr122氧化活性中间体。