晶体结构的氧化双核的锰中心Mn-substituted班上我从大肠杆菌核苷酸还原酶:羧酸盐转变对O2激活和激进的一代。
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Hogbom M,安德森我,Nordlund P
晶体结构的氧化双核的锰中心Mn-substituted班上我从大肠杆菌核苷酸还原酶:羧酸盐转变对O2激活和激进的一代。
J Inorg化学杂志。2001年3月,6(3):315 - 23所示。
- PubMed ID
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11315567 (在PubMed]
- 文摘
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的di-iron羧酸盐蛋白质构成不同类型的非血红素铁酶执行大量的氧化还原反应。这些反应通常涉及high-valent Fe-oxo物种和被认为是由羧酸盐控制转变。由于其短暂的一生,中间结构到目前为止没有结构性特征x射线晶体学。为了映射羧酸盐可用构象的蛋白质在不同氧化还原状态和不同的配位环境,我们学习了metal-substituted形式的R2蛋白质的核苷酸还原酶大肠杆菌。我们已经解决了在目前工作Mn-substituted R2氧化的晶体结构两种不同的方式。氧化进行了使用一氧化氮或过氧化氢和羟胺的结合。两个结构几乎是相同的,表明氧化态是相同的,最有可能的一个mixed-valent MnII-MnIII中心。其中一个羧酸盐配体(D84)采用一种新的,到目前为止,看不见的构象,从而参与R2的激进的生成机制。E238实行bridging-chelating构象提出了适当的O2激活是重要的但不是以前观察到的野生型酶。可能的过氧化氢酶活性也观察到在过氧化氢的氧化,表明机械相似di-Mn过氧化氢酶。