的晶体结构,延长因子EF-Tu从水生栖热菌三磷酸鸟苷构象。
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Nissen Kjeldgaard M, P, Thirup年代,Nyborg J
的晶体结构,延长因子EF-Tu从水生栖热菌三磷酸鸟苷构象。
结构。1993年9月15日,1 (1):35 -。
- PubMed ID
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8069622 (在PubMed]
- 文摘
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背景:延长因子图(EF-Tu)是一个GTP-binding蛋白是蛋白质生物合成的关键。三磷酸鸟苷形成的分子,氨酰EF-Tu紧密结合,形成三元复杂与核糖体受体交互网站。在这种交互,三磷酸鸟苷水解,EF-Tu。GDP是驱逐。结果:水生栖热菌的EF-Tu的晶体结构,三磷酸鸟苷类似物GDPNP复杂,一直在2.5一项决议,决定与大肠杆菌EF-Tu.GDP的结构。在过渡期间的国内生产总值(不活跃)三磷酸鸟苷(主动)形式,域1,包含GTP-binding网站,进行内部ras-p21构象变化所观察到的类似。此外,一个戏剧性的域的重排是观察,对应90.8度的旋转域1相对于域2和3。绑定的残留影响氨酰在或接近域界面形成的裂缝。结论:三磷酸鸟苷结合EF-Tu导致戏剧性的构象变化暴露tRNA结合位点。看来tRNA绑定EF-Tu诱发进一步的构象变化,这可能会影响GTPase活性。