螺旋效应地区解除EF-Tu-GDP伸长的因素。
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Nissen Polekhina G, Thirup年代,Kjeldgaard M, P,李普曼C, Nyborg J
螺旋效应地区解除EF-Tu-GDP伸长的因素。
结构。1996年10月15日,4 (10):1141 - 51。
- PubMed ID
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8939739 (在PubMed]
- 文摘
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背景:延长因子图(EF-Tu)三磷酸鸟苷的构象是aminoacylated的载体转运rna (aa-tRNAs)核糖体在蛋白质生物合成一个网站。核糖体触发三磷酸鸟苷水解,导致EF-Tu-GDP从核糖体的离解。EF-Tu亲和力的其他分子参与了这一过程,其中一些是未知的,是由两个区域(开关和开关II)三磷酸鸟苷和GDP中有不同的构象形式。GDP的结构形式的EF-Tu只知道trypsin-modified片段,缺乏开关我,或效应器,域。这项工作的目的是建立完整EF-Tu-GDP的整体结构,特别是效应的结构域。结果:晶体结构的完整EF-Tu-GDP水生栖热菌和大肠杆菌在决议确定的2.7和3.8,分别。确认的结构域结构的取向之前发现部分trypsin-digested EF-Tu-GDP。的结构效应地区t aquaticus和大肠杆菌EF-Tu-GDP非常相似。EF-Tu-GDP c端效应的一部分地区的β-发夹;在这一地区形成一个α螺旋EF-Tu-GTP。 This conformational change is not a consequence of crystal packing. CONCLUSIONS: EF-Tu undergoes major conformational changes upon GTP hydrolysis. Unlike other GTP-binding proteins, EF-Tu exhibits a dramatic conformational change in the effector region, involving an unwinding of a small helix and the formation of a beta hairpin structure. This change is presumably involved in triggering the release of tRNA, and EF-Tu, from the ribosome.