整合素细胞质域相关蛋白1alpha (ICAP-1alpha)直接与转移抑制因子nm23-H2相互作用，这两种蛋白在整合素接触时都靶向于新形成的细胞粘附位点。
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富尼耶HN，杜佩-马奈S，布瓦德D，拉孔布ML，玛丽C，布洛克MR，阿尔比格-里佐C
整合素细胞质域相关蛋白1alpha (ICAP-1alpha)直接与转移抑制因子nm23-H2相互作用，这两种蛋白在整合素接触时都靶向于新形成的细胞粘附位点。
中华生物化学杂志，2002 6月7日;277(23):20895-902。Epub 2002 3月27日。
- PubMed ID
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11919189 (PubMed视图］
- 摘要
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细胞粘附依赖信号涉及细胞质蛋白与细胞内整合素尾相互作用。其中，整合素细胞质结构域相关蛋白1alpha (ICAP-1alpha)已被证明与β(1)整合素细胞质结构域特异性相互作用。尽管这种蛋白可能在控制细胞粘附和迁移中起着重要作用，但对其实际功能知之甚少。为了寻必威国际app找潜在的ICAP-1alpha结合蛋白，我们使用酵母双杂交筛选，并确定了人转移抑制蛋白nm23-H2作为ICAP-1alpha的新伙伴。这种直接的相互作用在体外得到证实，使用纯化的重组ICAP-1alpha和nm23-H2，以及从过表达ICAP-1alpha的CHO细胞裂解物中共免疫沉淀。共聚焦荧光显微镜提供了这种相互作用的生理相关性，这表明ICAP-1alpha和nm23-H2在细胞扩散的早期阶段共同定位于薄片足。这些粘附位点富含β(1)整合素，并先于缺乏ICAP-1alpha和nm23-H2的局灶性粘连的形成，表明基质粘连组分的动态分离。icap -1 α和nm23-H2的外周染色仅在纤维连接蛋白和胶原蛋白上扩散的细胞中观察到，而在聚l-赖氨酸、vitronectin或层粘连蛋白上扩散的细胞中不存在。这与icap -1 α和nm23-H2靶向细胞外周依赖于β(1)整合素接合而不是细胞粘附的结果这一事实是一致的。这一发现首次证明，肿瘤抑制因子nm23-H2可以通过与整合素伙伴之一ICAP-1alpha相互作用，作用于β(1)整合素介导的细胞粘附。