核苷酸结合域的holo-form KdpFABC复杂的大肠杆菌揭示了一个新的绑定模式。
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Haupt M, Bramkamp M,海勒M, Coles M, Deckers-Hebestreit G, Herkenhoff-Hesselmann B,凯斯勒Altendorf K H
核苷酸结合域的holo-form KdpFABC复杂的大肠杆菌揭示了一个新的绑定模式。
生物化学杂志。2006年4月7日;281 (14):9641 - 9。Epub 2005年12月14日。
- PubMed ID
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16354672 (在PubMed]
- 文摘
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p型atp酶无所不在地丰富的酶参与主动运输的带电残留在生物膜。KdpB亚基的原核Kdp-ATPase (KdpFABC复杂)的股票特征区域的同源性与类II-IV p型atp酶和之前的研究已经证实,misgrouped IA p型atp酶作为一个类。这里,我们目前的核磁共振结构AMP-PNP-bound核苷酸结合域的大肠杆菌Kdp-ATPase KdpBN高分辨率。核苷酸的芳香一部分剪到绑定的口袋,板式换热器(377)和赖氨酸(395)通过一个介子叠加和cation-pi交互,分别。带电残基的外缘绑定口袋(Arg (317), Arg (382), Asp(399),和Glu(348))稳定和直接通过静电吸引和排斥三磷酸组磷酸化作用域。核苷酸绑定模式被更换证实关键的残留物。保守的突变F377Y产生高残留核苷酸结合能力,而由丙氨酸替代导致低核苷酸结合能力和atp酶活性的巨大损失。同样,突变K395A导致损失的atp酶活性和核苷酸结合亲和力,即使蛋白质正确折叠。我们提出核苷酸的图解模型绑定模式,允许高选择性和低核苷酸结合常数,必要的快速和有效的周转率实现Kdp-ATPase反应周期。