的分辨率1.9结构phospho-serine 46 HPr从粪肠球菌。
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Audette GF,恩格尔曼氏R, Hengstenberg W,德国J, sessue Hayakawa K,鹌鹑JW, Delbaere LT
的分辨率1.9结构phospho-serine 46 HPr从粪肠球菌。
J杂志。2000年11月3日,303(4):545 - 53年。
- PubMed ID
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11054290 (在PubMed]
- 文摘
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蛋白质的histidine-containing phosphocarrier HPr磷酸烯醇丙酮酸的核心组件:糖磷酸转移酶系统(PTS),转让跨细胞膜代谢碳水化合物在许多细菌物种。在革兰氏阳性细菌,HPr在守恒的丝氨酸的磷酸化46 (P-Ser-HPr)扮演几个细胞内的监管作用;P-Ser-HPr的主要监管效应是其无法充当phosphocarrier PTS的底物在酶反应。为了研究HPr监管的结构性质在Ser46磷酸化,P-Ser-HPr的结构从克——粪肠球菌阳性细菌已经确定。P-Ser-HPr晶体的x射线衍射分析提供了10043独特的反思,以95.1%的分辨率1.9数据的完整性。使用分子结构解决了更换,有两个P-Ser-HPr分子不对称单元中。最后的热阻和R(免费的)是0.178和0.239,分别。整体的三级结构P-Ser-HPr是其他HPr结构。然而P-Ser-HPr分子的活性位点被发现的“开放”构象。两分子Ala16观察扭转应变状态,类似于在本机HPr从粪大肠的结构。 Regulatory phosphorylation at Ser46 does not induce large structural changes to the HPr molecule. The B-helix was observed to be slightly lengthened as a result of Ser46 phosphorylation. Also, the water mediated Met51-His15 interaction is maintained, again similar to that of the native E. faecalis HPr. The major structural, and thus regulatory, effect of phosphorylation at Ser46 is disruption of the hydrophobic interactions between EI and HPr, in particular the electrostatic repulsion between the phosphoryl group on Ser46 and Glu84 of EI and the prevention of a potential interaction of Met48 with a hydrophobic pocket of EI.