蛋白质的结构研究histidine-containing phosphocarrier粪肠球菌。
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Hahmann M,毛雷尔T,洛伦兹米,Hengstenberg W,格拉泽年代,Kalbitzer人力资源
蛋白质的结构研究histidine-containing phosphocarrier粪肠球菌。
欧元。1998 2月15日,252 (1):51-8。
- PubMed ID
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9523711 (在PubMed]
- 文摘
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基于完整的顺序分配1 h - NMR谱的多维核磁共振技术的二级结构和活性部位的局部几何histidine-containing phosphocarrier蛋白质(HPr)从粪肠球菌被阐明。我们现在比较分析七个已知结构的活性部位HPr来自不同有机体由核磁共振或x射线晶体学。在催化,HPr磷酸化的环N61 His15。不存在普遍在文学有关的结构active-centre循环。从粪大肠HPr的晶体结构,扭转应变的支柱地位16观察,这被认为是重要的催化机理。耦合常数测定为了计算φ角建立是否有紧张的扭角HPr的粪大肠溶液状态。评估获得的数据显示一个稳定的和良好定义的结构的HPr粪大肠,与整体折叠类似于HPr发现从其他细菌。我们发现活性部位地区有相对较大的变化在当地评估之间的几何结构。HPr从粪大肠,特别详细的phosphate-binding His15和残留的空间距离是密切耦合常数的确定从double-quantum-filtered获得舒适的范围。我们的数据表明,在水溶液中,占主导地位的构象状态没有扭转应变的支柱地位16日观测到的晶体状态。 The maximum population of a strained conformation in solution can be estimated to be smaller than 23%. The analysis of the data suggests that the active-centre loop is able to adopt different conformations in solution. A similar observation was made for HPr from E. faecalis phosphorylated at its regulatory site (Ser46). 31P-NMR shows that phosphorylated HPr exists in two conformational substates with nearly equal populations.