quinone-binding网站的结构和计算分析复杂二世(succinate-ubiquinone氧化还原酶):一个电子转移机制和质子传导在泛醌还原。
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Sexton Horsefield R, Yankovskaya V, G,惠廷汉姆W, Shiomi K, Omura年代,伯恩B,切克,岩田聪
quinone-binding网站的结构和计算分析复杂二世(succinate-ubiquinone氧化还原酶):一个电子转移机制和质子传导在泛醌还原。
J生物化学杂志。2006年3月17日,281 (11):7309 - 16。Epub 2005年12月27日。
- PubMed ID
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16407191 (在PubMed]
- 文摘
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电子和质子的转移膜结合呼吸配合物之间通过脂溶性redox-active醌分子(Q)。这项工作提出了一种结构分析的quinone-binding网站(Q-site)琥珀酸中标识:泛醌氧化还原酶(SQR)大肠杆菌。SQR,通常被称为复杂II或琥珀酸脱氢酶,是一种功能性的成员克雷布斯循环和有氧呼吸链和夫妻琥珀酸的氧化与减少醌延胡索酸酯对苯二酚(QH (2))。辅酶q之间的交互和Q-site似乎是介导的蛋白质完全由O1羰基之间的氢键醌和守恒的酪氨酸残基的侧链。在这项工作,SQR co-crystallized泛醌的结合位点抑制剂Atpenin A5 (AA5)抑制剂的确认绑定位置并显示额外的结构Q-site的细节。AA5的电子密度是位于相同的疏水口袋泛醌,然而,一个口袋内的不同位置。AA5注定深入现场使用protein-ligand对接实验硅片促使进一步评估。最初的解释Q-site被重新评估的新的SQR-AA5结构和protein-ligand对接数据。两个绑定位置,Q(1)网站和Q(2)网站,提出对大肠杆菌SQR quinone-binding网站来解释这些数据。问(2)网站,丝氨酸和组氨酸残基的侧链适当定位提供氢键合作伙伴O4羰基泛醌和甲氧基组,分别。这让我们提出一个机制来减少泛醌在酶的催化营业额。