琥珀酸结构大肠杆菌:醌氧化还原酶和一个被占领的空quinone-binding网站。
文章的细节
-
引用
复制到剪贴板 -
鲁普雷希特J, Yankovskaya V, Maklashina E,岩田聪,切克
琥珀酸结构大肠杆菌:醌氧化还原酶和一个被占领的空quinone-binding网站。
J生物化学杂志。2009年10月23日,284(43):29836 - 46所示。doi: 10.1074 / jbc.M109.010058。Epub 2009年8月25日。
- PubMed ID
-
19710024 (在PubMed]
- 文摘
-
三个新的大肠杆菌succinate-quinone结构氧化还原酶(SQR)已经解决。有具体quinone-binding网站(Q-site)抑制剂萎锈灵2.4目前已经解决了分辨率和揭示了Q-site萎锈灵如何抑制。Q-site抑制剂五氯苯酚的其他新结构和空Q-site。这些结构揭示重要的细节没有解决在早期的结构。比较新的SQR结构显示出微妙的重组quinone-binding网站适应不同的抑制剂。守恒的水分子的位置附近的醌绑定口袋导致重新评估可能的water-mediated质子吸收网络,完成减少泛醌。dicarboxylate-binding站点的可溶性域SQR非常相似,在高分辨率结构禽流感SQR (PDB 2 h88)和可溶性flavocytochrome c (PDB 1 qjd)从力学上看显示显著的结构特点在原核和真核SQR守恒。