在复杂的晶体结构的undecaprenyl焦磷酸合酶镁,isopentenyl焦磷酸,并通过thiopyrophosphate:角色的金属离子催化和守恒的残留物。
文章的细节
-
引用
复制到剪贴板 -
陈郭RT, Ko TP,美联社,郭CJ,王啊,梁PH值
在复杂的晶体结构的undecaprenyl焦磷酸合酶镁,isopentenyl焦磷酸,并通过thiopyrophosphate:角色的金属离子催化和守恒的残留物。
J生物化学杂志。2005年5月27日,280 (21):20762 - 74。Epub 2005年3月23日。
- PubMed ID
-
15788389 (在PubMed]
- 文摘
-
连续Undecaprenyl焦磷酸合成酶(UPPs)催化缩合的反应通过焦磷酸(FPP)八isopentenyl焦磷酸(IPP),形成新的cis-double债券,来生成Undecaprenyl焦磷酸,作为脂质载体细菌细胞壁的肽聚糖合成。大肠杆菌UPPs先前确定的结构在一个斜方晶系的晶体形式作为酶蛋白,在复杂与镁(2 +)/硫酸/特里同,和FPP绑定。其催化机理的进一步搜索,野必威国际app生型保安D26A突变体固定在一个新的三角形单元细胞Mg (2 +) / IPP /金合欢thiopyrophosphate(一个FPP模拟)绑定到活性部位。在野生型酶、镁(2 +)是协调的焦磷酸盐通过thiopyrophosphate, Asp(26)的羧酸盐,和三个水分子。在突变体酶,它必将IPP的焦磷酸盐。(镁(2 +))的催化速率依赖UPPs显示活动最大(镁(2 +))= 1毫米但时显著降低镁(2 +)离子超过(50毫米)。没有镁(2 +),只在高浓度IPP结合UPPs。突变的Asp(26)和其他带电氨基酸导致保安活动的显著下降。Asp(26)的作用可能是协助镁(2 +)的迁移从IPP FPP的电离,从而启动缩合反应从FPP焦磷酸组。其他守恒的残留,包括他(43),爵士(71),Asn(74),(77)和参数,可以作为一般的酸/碱和焦磷酸。 Our results here improve the understanding of the UPPs enzyme reaction significantly.