Ankrd2蛋白质,肌节之间的联系,在骨骼肌细胞核。
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曲年代,Medeot E,古奇奥尼E, Krmac H, Zara, Martinelli V,瓦尔克,福克纳G
Ankrd2蛋白质,肌节之间的联系,在骨骼肌细胞核。
J杂志。2004年5月28日,339(2):313 - 25所示。
- PubMed ID
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15136035 (在PubMed]
- 文摘
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Ankrd2可能肌节和细胞核之间的联系;最近类似的角色提出了鲤鱼有高水平的结构和功能与Ankrd2保护。Ankrd2和鲤鱼都参与横纹肌肥大。肌肉伸展的机制是感知和信号转导仍然未知;然而,Ankrd2和鲤鱼肥大可以发挥类似的作用途径,触发机制被鲤鱼和心脏压力过载监测机械拉伸Ankrd2监测到了骨骼肌。最近Ankrd2和鲤鱼已经被建议作为一个家庭成员的肌肉锚蛋白重复与肌(MARPs),形成一个复杂的蛋白质,myopalladin calpain蛋白酶p94,参与信号传导和调节基因表达,以应对肌肉压力。在这里,我们表明,Ankrd2能够与Z-disc蛋白质交互telethonin以及能够与三个转录因子:YB-1, PML和p53。Ankrd2绑定到无处不在的转录因子YB-1可以证明在体外和体内;这不是很奇怪,因为以前类似的交互描述为鲤鱼。然而,与PML和p53是意想不到的新发现,Ankrd2信号级联与有趣的影响。 Ankrd2 co-localizes with the transcriptional co-activator and co-repressor PML in nuclear bodies (NBs) in human myoblasts as detected by confocal immunofluorescence. Interestingly, we show that Ankrd2 not only binds the tumor suppressor protein p53 both in vitro and in vivo but also enhances the up-regulation of the p21(WAFI/CIPI) promoter by p53. Therefore, our findings strengthen the hypothesis that Ankrd2 may be involved in sensing stress signals and linking these to muscle gene regulation.