人类癌症细胞的激活和抑制透明质酸酶的蛋白质。

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Maingonnat C, Victor R,伯特兰P, Courel MN,戴培杰Maunoury R, B

人类癌症细胞的激活和抑制透明质酸酶的蛋白质。

学生物化学肛门。1999年3月1日,268 (1):30-4。

PubMed ID

10036158 (在PubMed

]

文摘

结果肿瘤提取物或细胞系对透明质酸酶活动受到变化根据测定的方法,有时,在一个试验。透明质酸酶化验在pH值3.8培养基的人类cancer-derived细胞株SA87 H460M由几个技术:高效液相色谱法,Reissig技术,埃尔莎技术,和zymographic分析。3.3和4解决方案之间的最佳pH值是恒定150毫米钠浓度。酶是可逆抑制钠浓度超过200毫米。纯化透明质酸酶的活性增加在低浓度的具体HA-binding糖蛋白hyaluronectin、牛血清白蛋白、免疫球蛋白、或白蛋白、转铁蛋白,或血红蛋白,这表明蛋白质酶活动的合作。埃尔莎技术表明,最佳pH值略低与BSA HN比的存在。最优BSA浓度与埃尔莎决定技术在0.1克/升,和多余的蛋白质抑制透明质酸酶。当测量Reissig技术,纯化酶的活性在0.1克/升BSA是四倍,如果没有组织。BSA的合作效果被zymography可视化。我们得出这样的结论:透明质酸酶的总蛋白质含量的解决方案必须考虑正确解释定量血清或组织中提取,因为酶的蛋白质浓度高于200 microg /升导致低估的酶。

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