PPIL1绑定到环孢霉素的晶体结构表明绑定模式跳过一个线性表位的蛋白质。

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Stegmann厘米,鲁曼R, Wahl MC

PPIL1绑定到环孢霉素的晶体结构表明绑定模式跳过一个线性表位的蛋白质。

《公共科学图书馆•综合》。2010年4月2;5 (4):e10013。doi: 10.1371 / journal.pone.0010013。

PubMed ID

20368803 (在PubMed

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文摘

背景:从pre-mRNA去除内含子是由一个大型大分子机器称为剪接体。peptidyl-prolyl cis /反式异构酶PPIL1是人类剪接体的一个组成部分,结合spliceosomal跳过蛋白通过一个结合位点不同于其活性部位。主要发现:在这里,我们研究了PPIL1蛋白的生化特性及其与跳过和x射线晶体学。最小线性绑定表位来自跳过蛋白可以确定使用肽数组。跳过36-residue地区集中在一个eight-residue抗原决定基可以绑定PPIL1下拉实验。PPIL1晶体结构的复杂与抑制剂环孢霉素(CsA)的决议得到1.15,表现出两个绑定Cd(2 +)离子,使悲伤的定相。PPIL1残留物,曾被卷入绑定跳过参与协调Cd(2 +)离子在晶体结构。采用目前的晶体结构,确定最小绑定表位和以前公布的核磁共振数据,进行分子对接研究。在停靠PPIL1的模型。跳过交互,跳过的脯氨酸残基被埋在PPIL1的疏水口袋。 This hydrophobic contact is encircled by several hydrogen bonds between the SKIP peptide and PPIL1. CONCLUSION: We characterized a short, linear epitope of SKIP that is sufficient to bind the PPIL1 protein. Our data indicate that this SKIP peptide could function in recruiting PPIL1 into the core of the spliceosome. We present a molecular model for the binding mode of SKIP to PPIL1 which emphasizes the versatility of cyclophilin-type PPIases to engage in additional interactions with other proteins apart from active site contacts despite their limited surface area.

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药物靶点

药物	目标	类	生物	药理作用	行动
环孢霉素	Peptidyl-prolyl顺反异构酶一	蛋白质	人类	是的	抑制剂 粘结剂	细节