异质性在动物硫氧还蛋白还原酶。替代第一外显子剪接的证据。
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太阳QA, Zappacosta F因子VM, Wirth PJ,哈特菲尔德DL, Gladyshev VN
异质性在动物硫氧还蛋白还原酶。替代第一外显子剪接的证据。
生物化学杂志。2001年2月2,276(5):3106 - 14所示。Epub 2000年11月1日。
- PubMed ID
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11060283 (在PubMed]
- 文摘
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动物硫氧还蛋白还原酶(TRs) selenocysteine-containing黄素酶,利用NADPH的硫氧还蛋白和其他蛋白质和非蛋白基质。三种类型的哺乳动物TRs已知TR1是胞质酶,古墓,线粒体酶。以前TR1和古墓发生的为55-57-kDa子单元。我们报告在这里TR1隔绝小鼠肝、小鼠肝脏肿瘤,和人类t细胞表现出广泛的异构性电泳检测,免疫印迹和质谱分析。特别是,67 kda的TR1被检测到。此外,小说形式的鼠标TR1 cDNA编码67 kda硒蛋白亚基与额外的n端序列被确定。随后的同源性分析显示三个不同的亚型的老鼠和老鼠TR1信使rna。这些形式在5 '序列不同,导致前三个外显子的交替使用,但常见的下游序列。同样,多个mRNA的表达形式是观察人类的古墓和果蝇TR。在这些基因,替代第一外显子剪接导致预测线粒体和胞质蛋白的形成。此外,一个人古墓基因重叠的基因catechol-O-methyltransferase (COMT的)互补的DNA链,这样线粒体古墓和膜结合COMT的mrna有共同的第一外显子序列; however, transcription start sites for predicted cytosolic TR3 and soluble COMT forms were separated by approximately 30 kilobases. Thus, this study demonstrates a remarkable heterogeneity within TRs, which, at least in part, results from evolutionary conserved genetic mechanisms employing alternative first exon splicing. Multiple transcription start sites within TR genes may be relevant to complex regulation of expression and/or organelle- and cell type-specific location of animal thioredoxin reductases.