X11 phosphotyrosine交互领域和FE65绑定到不同的网站YENPTY淀粉样前体蛋白的主题。
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Borg JP, Ooi认为J,莱维E,马戈利斯B
X11 phosphotyrosine交互领域和FE65绑定到不同的网站YENPTY淀粉样前体蛋白的主题。
摩尔细胞杂志。1996年11月,16 (11):6229 - 41。
- PubMed ID
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8887653 (在PubMed]
- 文摘
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phosphotyrosine交互(PI)域(也称为肺结核或phosphotyrosine绑定,域)的自燃和IRS-1最近描述域结合的多肽酪氨酸残基磷酸化。2π/ PTB域不同于Src同源性(SH2)领域,他们的结合特异性是由残留,氨基末端,而羧基phosphotyrosine终端。最近,有人欣赏其他细胞质蛋白质还含有π域。我们现在显示的π领域X11 FE65π域之一,两个神经元蛋白质,结合淀粉样前体蛋白的胞质域((β)应用程序)。(β)应用程序是一个完整的跨膜糖蛋白,其细胞功能尚不清楚。的处理途径之一(β)应用程序导致的分泌(β),大脑中的淀粉样蛋白沉积的主要成分薄壁组织和血管壁的阿尔茨海默氏症患者。我们发现的X11π胞内域的域结合YENPTY主题(β)应用NPXY惊人相似的图案结合人体自燃和IRS-1π/肺结核域。但是,与人体自燃的案例绑定π/ PTB域酪氨酸磷酸化的YENPTY图案不需要绑定(β)应用X11或FE65。的结合位点FE65π域似乎不同于X11,作为YENPTY图案中的突变差异影响X11的绑定和FE65。使用定点诱变,我们已经确定了一个至关重要的残留在π领域参与X11和FE65绑定(β)应用程序。 The binding of X11 or FE65 PI domains to residues of the YENPTY motif of (beta)APP identifies PI domains as general protein interaction domains and may have important implications for the processing of (beta)APP.