顺序核磁共振共振任务和结构测定Kunitz-type抑制剂域阿尔茨海默氏症的β-淀粉样蛋白前体蛋白。
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小Tilton射频综SL,哈蒙德LJ,李,Bayney RM,转向我,Ramabhadran电视,德雷尔RN,戴维斯G, Unterbeck,等。
顺序核磁共振共振任务和结构测定Kunitz-type抑制剂域阿尔茨海默氏症的β-淀粉样蛋白前体蛋白。
生物化学。1991年10月29日,30日(43):10467 - 78。
- PubMed ID
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1718421 (在PubMed]
- 文摘
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的某些前体蛋白(APP751和APP770)淀粉样β蛋白(美联社)出现在阿尔茨海默病包含Kunitz-type丝氨酸蛋白酶抑制剂域(美国)。在这项研究中,获得域作为一个功能抑制剂通过重组(APPIr)和合成方法(美国),和美国的解决方案结构是由1 h 2 d NMR技术。完成sequence-specific共振的任务(除了P13和G37 NH) APPIr和美国都是通过使用标准程序。核磁共振共振的歧义引起的简并通过不同样本条件来解决。定性的解释短期和长期不显示二级结构特征类似于广泛记录的NMR对牛胰腺胰蛋白酶抑制剂(BPTI)。更严格的解释NOESY谱收益率NOE-derived interresidue距离限制用于结合动态模拟退火来生成一个美国的家庭结构。在这个家庭中,β褶板和螺旋区域BPTI的晶体结构有很好的一致性,而部分protease-binding循环偏离BPTI。这些偏差符合那些最近在美国的晶体结构描述(海因斯et al ., 1990)。还支持在NMR研究疏水补丁protease-binding域由chain-side链一个联系人M17星云和F34之间。此外,核磁共振光谱表明,21的旋转环在美国是阻碍,与BPTI Y21不同,显示超过90%倾向于疏水槽方向之一。