淀粉样β -肽残基1-28的溶液结构。
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Talafous J, Marcinowski KJ, Klopman G, Zagorski MG
淀粉样β -肽残基1-28的溶液结构。
生物化学。1994 Jun 28;33(25):7788-96。
- PubMed ID
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7516706 (PubMed视图］
- 摘要
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利用核磁共振波谱、距离几何和分子动力学技术确定了淀粉样β -肽残基1-28的三维溶液结构。用于推导该结构的核磁共振数据包括核Overhauser增强、邻近耦合常数和酰胺- nh化学位移的温度系数。β -肽是阿尔茨海默病淀粉样沉积物的主要蛋白质成分。在膜状介质中，多肽折叠形成以α -螺旋结构为主的结构，在残基12处有一个弯曲中心。组氨酸-13和赖氨酸-16的侧链很接近，位于螺旋的同一面。它们的接近性可能构成了与硫酸肝素蛋白聚糖的结合基序。这里显示的分子结构细节有助于设计合理的治疗方法，以减少硫酸肝素蛋白多糖的结合，或防止在阿尔茨海默病淀粉样蛋白形成的早期阶段可能发生的α -螺旋-> β -薄片转化。