解决方案结构水SDS胶束两个β淀粉样蛋白肽alpha-secretaseβ(28)突变的裂解位点(K16E K16F)。
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保尔森公司,沃森AA, Fairlie DP, Craik DJ
解决方案结构水SDS胶束两个β淀粉样蛋白肽alpha-secretaseβ(28)突变的裂解位点(K16E K16F)。
J结构生物学观点》2000年6月,130 (2):142 - 52。
- PubMed ID
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10940222 (在PubMed]
- 文摘
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NMRsolution结构报告两个突变体(K16E K16F)的可溶性淀粉样β蛋白肽β淀粉状蛋白质(28)。这些突变的结构性影响的带正电的残渣阴离子和疏水残基alpha-secretase裂解位点(Lys16-Leu17)检查membrane-simulating溶剂水SDS胶束。整体的三维结构是类似于本机β淀粉状蛋白质(28)序列,它们包含一个非结构化的n端和一个螺旋糖基。这些结构元素类似于那些在相应地区的长篇β淀粉状蛋白质肽β淀粉状蛋白质第1 - 40()和β淀粉状蛋白质(1-42),表明短肽是有效的模型系统。K16E突变,这可能会稳定的macrodipole螺旋,稍微增加了螺旋长度(残留24里面)相对于K16F突变,这缩短了螺旋残留16和24之间。这个地区的观察顺序相依构象控制提供了一个洞察可能构象转换角色的淀粉样前体蛋白突变β淀粉状蛋白质肽。此外,如果从螺旋构象转换到随机线圈表之前聚合体内的β淀粉状蛋白质多肽,在体外,在Lys16 conformation-inducing突变的影响也可能影响聚合和原纤维形成。