识别和描述的一种新颖的核蛋白质复合体参与核激素受体介导基因调控。
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徐Garapaty年代,CF, Trojer P, Mahajan妈,Neubert助教,塞缪尔HH
识别和描述的一种新颖的核蛋白质复合体参与核激素受体介导基因调控。
生物化学杂志。2009年3月20日,284 (12):7542 - 52。doi: 10.1074 / jbc.M805872200。Epub 2009年1月8日。
- PubMed ID
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19131338 (在PubMed]
- 文摘
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NRC / NCoA6扮演着一个重要的角色在介导核激素受体配体的影响以及其他转录因子。NRC互动因子1 (NIF-1)克隆是小说因素,与NRC在体内的相互作用。尽管NIF-1并不直接与核激素受体相互作用,它能增强活化的核激素受体可能通过与NRC的互动。进一步理解NIF-1的细胞和生物功能,我们发现NIF-1-associated蛋白质在溶液中蛋白质水解质谱紧随其后。确定组件显示因素参与组蛋白甲基化和细胞周期控制和包括Ash2L RbBP5, WDR5, HCF-1 DBC-1, EMSY。尽管RbBP5 NIF-1复杂包含Ash2L WDR5,表明复杂可能混入甲基组蛋白H3-Lys-4,我们发现复杂的包含一个H3甲基转移酶活性比H3-Lys-4修改其他残留物。确定组件形成至少两个明显大小NIF-1复合物。DBC-1和EMSY被当成NIF-1复杂的积分组件大约1.5 MDa和发现中扮演重要角色的规定核受体介导的转录。刺激的Sox9基因和HoxA1视黄酸receptor-alpha发现需要DBC-1和EMSY除了NIF-1最大的转录激活。有趣的是,核管理委员会并未确定为NIF-1复杂的组件,这表明NIF-1和NRC不存在稳定的体外净化复合物,虽然单独的NIF-1和NRC复合物功能相互作用在细胞中。