磷酸化通过aurora B转换MgcRacGAP RhoGAP在胞质分裂。
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Minoshima Y,川岛T, Hirose K, Tonozuka Y, Kawajiri,保YC,邓X, Tatsuka M, Narumiya年代,可能WS小,Nosaka T,地道桥西K,井上T, Satoh T, Inagaki M, Kitamura T
磷酸化通过aurora B转换MgcRacGAP RhoGAP在胞质分裂。
Dev细胞。2003年4月,4 (4):549 - 60。
- PubMed ID
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12689593 (在PubMed]
- 文摘
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细胞分裂是精细控制的各种分子包括小G蛋白激酶和磷酸酶。其中,Aurora B, RhoA,差距MgcRacGAP涉及胞质分裂,但他们的行动的潜在机制仍不清楚。在这里,我们表明,MgcRacGAP colocalizes Aurora B和RhoA,但不是Rac1 / Cdc42,中间体。我们也报告Aurora B磷酸化MgcRacGAP丝氨酸残基上,这一修改活动向RhoA体外诱发潜在的差距。表达Aurora B扰乱kinase-defective突变体的胞质分裂和抑制磷酸化MgcRacGAP Ser387,但不是对中间体的本地化。过度的phosphorylation-deficient MgcRacGAP-S387A突变,但不是phosphorylation-mimic MgcRacGAP-S387D突变,逮捕胞质分裂后期,诱发多倍体。在一起,这些发现表明,在胞质分裂,MgcRacGAP,以前被称为Rac / Cdc42的差距,通过磷酸化功能转换为RhoGAP Aurora B。