CART受体:背景和最新进展。

文章的细节

引用

复制到剪贴板

vicenic A, Lakatos A, Jones D

CART受体:背景和最新进展。

肽。2006 Aug;27(8):1934-7。Epub 2006 5月19日。

PubMed ID

16713658 (PubMed视图

］

摘要

先前从一些行为和生化研究中获得的证据表明存在多个CART受体。然而，直到最近，CART受体结合的鉴定一直不成功。CART信号特性的第一个证据来自于一项研究，该研究表明CART 55-102抑制了电压依赖的细胞内钙信号。最近的研究表明，在AtT20细胞系中，cart诱导的细胞外信号调节激酶(ERK) 1和2的激活是剂量和时间依赖性的。ERK的激活被百日破毒素阻断，而金丝汀没有阻断，这表明Gi/o连锁级联参与了AtT20细胞中CART的信号传导特性。在这些发现后不久，从同一细胞系中获得了CART 61-102特异性结合的证据。这项研究表明，[(125)I]-CART 61-102仅被活性的CART肽取代，而不被活性的CART片段或其他一些不相关的肽或药物取代。[(125)I]-CART 61-102结合具有饱和性，对AtT20细胞中的单个位点具有高亲和力。这种结合还取决于时间、pH值、温度和蛋白质浓度。平均值(+/- s.e.m.) B(max) and K(d) values were 101.4+/-8.8 fmol/mg protein and 21.9+/-8.0 pM, respectively. These data indicate the existence of specific CART receptor binding in AtT20 cells where CART signaling has been demonstrated. The identification of a receptor clone in these cells may help us elucidate CART receptors in other tissues. Because CART is implicated with several physiological functions including feeding, drug reward and stress, identification of a CART receptor would provide a novel target for the development of pharmacological tools and drugs for obesity and other disorders.

引用本文的药物库数据

药物靶点

药物	目标	种类	生物	药理作用	行动
安非他命	可卡因和安非他明调控的转录蛋白	蛋白质	人类	是的	受体激动剂	细节