α和β链在7整合素识别配体中的作用。
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Higgins JM, Cernadas M, Tan K, Irie A, Wang J, Takada Y, Brenner MB
α和β链在7整合素识别配体中的作用。
中国生物化学杂志，2000年8月18日;
- PubMed ID
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10837471 (PubMed视图］
- 摘要
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整合素α (E) β(7)和α (4) β(7)参与黏膜部位的白细胞定位。虽然α (E) β(7)和α (4) β(7)都利用了β(7)链，但它们分别对E-钙粘蛋白和粘膜地址细胞粘附分子-1 (MAdCAM-1)具有不同的结合特异性。我们发现在α (E) a结构域(D190A)中金属离子依赖的粘附位点(MIDAS)的突变取消了E-cadherin的结合，在MIDAS裂口附近的a结构域表面的突变F298A也取消了E-cadherin的结合。A-结构域与E-cadherin结构域1的对接模型表明，α (E) MIDAS金属离子与E-cadherin Glu(31)的配位以及Phe(298)的新投射为E-cadherin上的疏水口袋提供了相互作用的基础。α (E) a结构域的结合位点的位置与其他整合素相似，但其结构似乎与众不同，特别适合识别E-cadherin的尖端，这是一种独特的整合素配体。此外，β (7) MIDAS motif (D140A)突变取消了α (E) β(7)与E-cadherin的结合和α (4) β(7)介导的与MAdCAM-1的粘附，而α(4)链突变取消了α (4) β(1)与血管细胞粘附分子-1和纤维连接蛋白的结合，同样减少了α (4) β(7)与MAdCAM-1的相互作用。因此，尽管特异性可以通过整合素α或β链来确定，但这两个亚基的共同结构特征是识别不同配体所必需的。