从人类肝细胞溶质:Puromycin-sensitive丙氨酰氨肽酶纯化和表征。
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山本Y,李YH, Ushiyama我西村,Ohkubo我,Nishi K
从人类肝细胞溶质:Puromycin-sensitive丙氨酰氨肽酶纯化和表征。
法医科学Int。2000年9月11日;113 (1 - 3):143 - 6。
- PubMed ID
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10978616 (在PubMed]
- 文摘
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一个胞质丙氨酰氨肽酶(AAP-S)是人类肝胞液净化的同质性。纯化酶的分子量计算在TOF-MS大约98000和90000在sds - page beta-ME的存在。这些发现表明,这种酶在人类肝细胞溶质以单体的形式存在。迅速的酶水解底物Ala -赖氨酸,Phe-MCAs和适度水解,亮氨酸、酪氨酸和Lys-Ala-MCAs pH值从7.5到8.0不等。K的顺序(cat) / K (m) AAP-S的最佳pH值是参数- > Arg-Arg - >遇到- >亮氨酸- >赖氨酸- >板式换热器- > Lys-Ala - >酪氨酸- > Ala-MCAs。由bestatin强烈抑制,leuhistin actinonin, amastatin, 1, 10-phenanthroline, DFP, PCMBS,锌(2 +),Cd(2 +),公司(2 +),铜((2 +))、Hg(2 +)和嘌呤霉素。AAP-S大约是比人类更敏感80倍精浆AAP(氨基肽酶N,膜类型)。氨基酸序列的第一个60残留AAP-S与n端氨基酸序列高度同源的鼠肝puromycin-sensitive enkephalin-degrading氨基肽酶。这些物理化学性质,结果表明,AAP-S从人类肝细胞溶质是相同的其他puromycin-sensitive氨基肽酶(s)。此外,与酶免疫组织化学是强烈的细胞质染色肝细胞和肾小管,并在各种人体组织无所不在地本地化。