两个新的蛋白酶在MHC类我处理途径。

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Stoltze L, Schirle M,施瓦兹G,散粒C,汤普森兆瓦,赫斯磅,Kalbacher H, Stevanovic年代,Rammensee HG,席尔德H

两个新的蛋白酶在MHC类我处理途径。

Nat Immunol。2000年11月,1 (5):413 - 8。

PubMed ID
11062501 (在PubMed
]
文摘

蛋白酶体生成的主要组织相容性复合体(MHC)类我配体以及NH2-terminal-extended前体多肽。负责最后的蛋白酶NH2-terminal修剪的前体多肽,直到现在,没有确定。通过使用特定的选择性标准我们纯化两种胞质蛋白水解活动,puromycin-sensitive氨基肽酶和博来霉素水解酶。这些蛋白酶可以移除NH2-terminal氨基酸水泡性口炎病毒核蛋白质的细胞毒性T细胞表位52-59 (RGYVYQGL)结果,结合水解酶,在正确的抗原决定基的生成。数据提供证据存在的冗余系统代理下游MHC抗原加工通路中的蛋白酶体的类分子。

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多肽
的名字 UniProt ID
Puromycin-sensitive氨基肽酶 P55786 细节