理由Bcl-xL /坏肽复杂的地层结构、诱变和生物物理研究。
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佩,Nettesheim DG,王Y, Olejniczak ET,草地RP,麦克J, K,迅速一个美国埃德,张H,汤普森CB, Fesik西南
理由Bcl-xL /坏肽复杂的地层结构、诱变和生物物理研究。
蛋白质科学。2000;12月9 (12):2528 - 34。
- PubMed ID
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11206074 (在PubMed]
- 文摘
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抗凋亡蛋白的三维结构Bcl-xL包裹从死亡25-residue肽促进地区使用核磁共振光谱学糟糕的决定。虽然总体结构类似于Bcl-xL绑定到一个从贝克16-residue肽蛋白(解决et al ., 1997),坏肽与Bcl-xL附加交互形式。然而,基于定点诱变实验,这些额外的联系人不占的亲和力增加坏25-mer Bcl-xL相比16-mer不好。相反,坏25-mer螺旋倾向的增加主要负责Bcl-xL的更大的亲和力。在此基础上观察,设计并合成一对16-residue肽预测具有较高的螺旋的倾向,同时保持重要的交互与Bcl-xL络合。两个肽显示增加螺旋倾向与野生型相比,表现出一个增强Bcl-xL亲和力。