MEKK1/2信号的负调控serine-threonine激酶38 (STK38)。
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榎本失败,Kido N, Ito M,盛田昭夫,松本Y,高松N, Hosoi Y, Miyagawa K
MEKK1/2信号的负调控serine-threonine激酶38 (STK38)。
致癌基因。2008年3月20日,27日(13):1930 - 8。Epub 2007年10月1日。
- PubMed ID
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17906693 (在PubMed]
- 文摘
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增殖蛋白激酶(MAPKs)通过MAPK激酶级联,激活MAPK激酶(MAPKK)和MAPKK激酶(MAPKKK)。MAPKKKs使磷酸化,激活下游MAPKKs,进而使磷酸化,激活下游MAPKs。MAPKKK蛋白质传递上游信号通过MAPK级联引起细胞反应。然而,鉴于MAPKKKs的分子机制监管在很大程度上仍未知。在这里,我们发现serine-threonine 38岁的蛋白激酶STK38、身体与MAPKKKs交互MEKK1和MEKK2 (MEKK1/2)。羧基端,包括催化域,而不是氨基酸与STK38 MEKK1/2是必要的交互。STK38抑制MEKK1/2激活没有防止MEKK1/2绑定其衬底,SEK1。重要的是,STK38镇压的自身磷酸化MEKK2没有干扰MEKK2二聚物的形成,并从其磷酸化转换MEKK2 nonphosphorylated形式。消极的监管由STK38 MEKK1/2并非由于其磷酸化。另一方面,stk38短发卡RNA增强sorbitol-induced激活下游MAPKKs MEKK2和磷酸化,MKK3/6。 Taken together, our results indicate that STK38 negatively regulates the activation of MEKK1/2 by direct interaction with the catalytic domain of MEKK1/2, suggesting a novel mechanism of MEKK1/2 regulation.