Prazosin结合人α - 1-酸性糖蛋白(orosomucoid)，人血清白蛋白和人血清。类口梭菌“单一药物结合位点”的进一步表征。
文章的细节
-
引用
复制到剪贴板 -
布伦纳F，穆勒WE
Prazosin结合人α - 1-酸性糖蛋白(orosomucoid)，人血清白蛋白和人血清。类口梭菌“单一药物结合位点”的进一步表征。
中华药典杂志1985五月;37(5):305-9。
- PubMed ID
-
2862237 (PubMed视图］
- 摘要
-
通过圆二色(CD)和平衡透析(ED)测量，研究了α - 1肾上腺素能阻滞剂吡唑嗪的血浆蛋白结合。吡嗪与人α - 1-酸性糖蛋白(α - 1-AGP)的相互作用在255 nm处产生明显的负外源性棉花效应，在285 nm处形成一个较小的负带，这与吡嗪仅与蛋白质的一个位点结合有关。各种基本药物和华法林在50微米时将吡嗪从其在α 1-AGP上的结合位点上取代10微米，并将255纳米处的cd -光谱降低26%(双吡酰胺)，52%(美哌卡因)，约70%(维拉帕米，双培登)和90-100%(三己苯基，华法林)。(+/-)-普萘洛尔降低了76%的cd光谱，(-)-异构体降低了89%，(+)-异构体降低了65%。ED实验表明，prazosin与α 1-AGP的结合是饱和的，结合常数为48 000 M-1，每个蛋白分子有0.85个结合位点。用与CD实验相同的药物从α - 1-AGP中置换吡嗪，在置换剂/吡嗪比为5的情况下，与CD实验得到的结合分数相同。Prazosin与人血清白蛋白(600 microM)高度结合，约80-85%与Prazosin浓度在1-100 microM结合。由于prazosin与人血清的结合仅略高(80-90%)，因此得出结论，prazosin在血清中的结合主要由白蛋白部分介导。(摘要删节至250字)